大蹼铃蟾皮肤膜联蛋白Ⅱ相关蛋白的分离纯化及活性
文献类型：期刊论文
| 作者 | 张杰1,2; 韦双双1; 张勇1; 张英霞1; 李文辉[*]1 |
| 刊名 | 动物学研究
 |
| 出版日期 | 2005 |
| 卷号 | 26期号:4页码:404-409 |
| 关键词 | 两栖类 膜联蛋白Ⅱ 大蹼铃蟾 血小板 Stejnulxin |
| 其他题名 | Purification and Characterization of Annexin Ⅱ Related Protein from Bombina maxina Skin |
| 通讯作者 | leewh@mail.kiz.ac.cn |
| 合作状况 | 其它 |
| 中文摘要 | 通过阴离子交换、凝胶过滤和阳离子交换层析,从大蹼铃蟾皮肤中纯化到一个表观分子量为33kDa的单链蛋白。N-末端序列比较分析显示,该蛋白与来自非洲爪蟾、红色原鸡和人膜联蛋白Ⅱ的N-末端序列相同的氨基酸分别占70%、64%和56%。该蛋白具有以钙依赖的方式抑制专一性血小板膜糖蛋白Ⅵ受体激动剂———Stejnulxin诱导洗涤人血小板聚集的生物学功能,最大抑制率达48%。结合其N-末端序列BLAST搜索结果及其活性的钙依赖性,推测该蛋白是与膜联蛋白Ⅱ相关的一类蛋白质。 |
| 英文摘要 | A single chain protein with an apparent molecular weight of 33 kDa was purified from skin of Bombina maxima by a combination of ion exchange and gel filtration chromatography steps. N-terminal amino acid sequence determination indicated that it shares 70%, 64% and 56% identity with those of annexin Ⅱ from the African claw toad, red jungle fowl and human, respectively. The purified protein from B. maxina inhibits stejnulxin （a specific platelet agonist via platelet membrane glycoprotein Ⅵ receptor） induced platelet aggregation in a Ca^2＋ dependent manner. Maximal inhibition rate reaches 48%. Based on the N-terminal amino acid sequence BLAST search results and the fact that its activity is strictly Ca^2＋ dependent, the purified protein might be structurally and functionally related to the annexin protein family. |
| 收录类别 | 其他 |
| 资助信息 | 中国科学院“西部之光”;国家自然科学基金(30470380);云南省自然科学基金(2003C0066M)资助 |
| 语种 | 中文 |
| 公开日期 | 2010-08-10 |
| 源URL | [http://159.226.149.42:8088/handle/152453/1146]  |
| 专题 | 昆明动物研究所_动物活性蛋白多肽组学 |
| 作者单位 | 1.中国科学院昆明动物研究所毒素研究室,云南昆明650223 2.中国科学院研究生院,北京100039 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 张杰,韦双双,张勇,等. 大蹼铃蟾皮肤膜联蛋白Ⅱ相关蛋白的分离纯化及活性[J]. 动物学研究,2005,26(4):404-409. |
| APA | 张杰,韦双双,张勇,张英霞,&李文辉[*].(2005).大蹼铃蟾皮肤膜联蛋白Ⅱ相关蛋白的分离纯化及活性.动物学研究,26(4),404-409. |
| MLA | 张杰,et al."大蹼铃蟾皮肤膜联蛋白Ⅱ相关蛋白的分离纯化及活性".动物学研究 26.4(2005):404-409. |
入库方式： OAI收割
来源：昆明动物研究所
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