Sepharose 4B一步法对金环蛇蛇毒磷脂酶A_(2)的分离纯化
文献类型：期刊论文
| 作者 | 查红光; 张云[*] |
| 刊名 | 动物学研究
 |
| 出版日期 | 2001 |
| 卷号 | 22期号:6页码:433-436 |
| 关键词 | 金环蛇 磷脂酶A2 Sepharose 4B |
| ISSN号 | 0254-5853 |
| 其他题名 | Purification of a Phospholipase A2 from Bungarus fasciatus Venom by One Step Sepharose 4B Method |
| 通讯作者 | zhangy@mail.kiz.ac.cn |
| 中文摘要 | 利用经酸处理的Sepharose 4B为层析介质,以含0.2mol/L半乳糖,pH7.4台氏液作为洗脱液,从广西产金环蛇(Bungarus fasciatus)蛇毒中一步分离得到一种磷脂酶A2.用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定其分子量为14 kDa.N端部分序列测定表明,所分离得到的磷脂酶A2其N端16个氨基酸残基序列与已报道的金环蛇蛇毒磷脂酶A2同功酶Ⅵ(Lu & Lo,1978)一致.该酶糖含量较高,为13.4%;具有弱的磷脂酶A2活性,无毒,也无溶血和出血毒活性. |
| 英文摘要 | By one step affinity chromatography (acid treated Sepharose 4B as matrix,tyrode solution containing 0.2 mol/L D-galactose as eluting solution),a phospholipase A[2] was isolated from Bungarus fasciatus venom.Its partial N-terminal sequence is identical to previously reported Bungarus fasciatus venom phospholipase A[2] isozyme Ⅵ (Lu & Lo,1978).This phospholipase A[2] has only weak phospholipase A[2] activity,no hemolytic nor hemorrhage activity.The enzyme exists as monomer and its molecular weight is 14 kDa,and has a relatively high carbohydrate content (13.4% w/w). |
| 收录类别 | 其他 |
| 资助信息 | 中国科学院“十五”计划预研项目资助课题 |
| 原文出处 | 2001226433.pdf |
| 语种 | 中文 |
| 公开日期 | 2010-08-24 |
| 源URL | [http://159.226.149.42:8088/handle/152453/1987]  |
| 专题 | 昆明动物研究所_动物活性蛋白多肽组学 |
| 作者单位 | 中国科学院昆明动物研究所,昆明650223 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 查红光,张云[*]. Sepharose 4B一步法对金环蛇蛇毒磷脂酶A_(2)的分离纯化[J]. 动物学研究,2001,22(6):433-436. |
| APA | 查红光,&张云[*].(2001).Sepharose 4B一步法对金环蛇蛇毒磷脂酶A_(2)的分离纯化.动物学研究,22(6),433-436. |
| MLA | 查红光,et al."Sepharose 4B一步法对金环蛇蛇毒磷脂酶A_(2)的分离纯化".动物学研究 22.6(2001):433-436. |
入库方式： OAI收割
来源：昆明动物研究所
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