p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究
文献类型：期刊论文
| 作者 | 张彦[*]1,3; 石秀凡2,3; 刘次全2,3 |
| 刊名 | 生物化学与生物物理进展
 |
| 出版日期 | 2000 |
| 卷号 | 27期号:4页码:382-386 |
| 关键词 | p53蛋白质 分子动力学 R249残基替换 |
| ISSN号 | 1000-3282 |
| 通讯作者 | yanzhang@yhu.edu.cn |
| 合作状况 | 其它 |
| 中文摘要 | 利用 p5 3蛋白质核心区晶体结构作分子动力学发现 ,除了生化方面的稳定性之外 ,该区还具有分子力学上的高度稳定性 .在此基础上作的R2 49残基替换分子动力学研究显示 ,p5 3蛋白质核心区 2 49位点精氨酸被其他残基替换后能引起 p5 3蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散 ,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏 .这一研究从三维结构变化上 ,直观地解释了R2 49残基替换造成的 p5 3蛋白质免疫和生化特性改变的结构机制. |
| 英文摘要 | The molecular dynamics research of the core domain of p53 protein crystal structure shows that besides the stability in biochemistry this domain also shows a high stability in molecular mechanics. Based on that work, the residue R249 was substituted with amino acids Gly and Ser respectively, and molecular dynamics researches were performed separately. The results show that these substitutions cause a relax tendency between loop2 and 3 domains, leading to an alteration of the whole conformation of p53 core domain and ruining its stability. The results visually explains the mechanism of p53 changes in immunological and biochemical reactions, which are caused by 249 residue substitutions from 3-D structure variations. |
| 收录类别 | 其他 |
| 原文出处 | 2000274382.pdf |
| 语种 | 中文 |
| 公开日期 | 2010-08-24 |
| 源URL | [http://159.226.149.42:8088/handle/152453/3713]  |
| 专题 | 昆明动物研究所_其他 |
| 作者单位 | 1.昆明医学院生物学教研室,昆明650031 2.中国科学院昆明动物研究所,昆明650223 3.云南大学现代生物学中心,昆明650091 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 张彦[*],石秀凡,刘次全. p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究[J]. 生物化学与生物物理进展,2000,27(4):382-386. |
| APA | 张彦[*],石秀凡,&刘次全.(2000).p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究.生物化学与生物物理进展,27(4),382-386. |
| MLA | 张彦[*],et al."p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究".生物化学与生物物理进展 27.4(2000):382-386. |
入库方式： OAI收割
来源：昆明动物研究所
浏览0
下载0
收藏0
其他版本
除非特别说明，本系统中所有内容都受版权保护，并保留所有权利。