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柞蚕抗菌肽D中精氨酸、赖氨酸和色氨酸等氨基酸残基的化学修饰

文献类型:期刊论文

作者唐向辉1; 屈贤铭2
刊名动物学研究
出版日期1988
卷号9期号:1页码:61-68
关键词抗菌肽D 化学修饰 柞蚕
其他题名Studies on the modification of arginine, lysine and tryptophan residues in cecropin D from the Chinese oak silk moth, Antheraea pernyI
合作状况其它
中文摘要用不同的化学试剂修饰了柞蚕抗菌肽D分子中的色氨酸、精氨酸和赖氨酸等氨基酸残基。NBS修饰抗菌肽D,以及氨肽酶M对抗菌肽D作用的结果表明色氨酸残基对抗菌肽D抑制E.coli D31的作用影响不大。CHD和MLH对精氨酸和赖氨酸残基的修饰,导致抗菌肽D失去抑制E.coli的作用,但可逆地消除CHD和MLH的修饰作用后,抗菌肽D恢复了对E.coli D31的抑菌作用。这些结果初步认为,抗菌肽D抑菌作用与分子中的荷电性有关,改变了分子的电荷,也就同时失去了其抑菌功能。 此外,对精氨酸残基修饰的结果还表明,抗菌肽D的免疫原性与精氨酸残基有关。但是,抗菌肽D的免疫决定簇与其生物活性中心并不完全平行。
英文摘要The tryptophan, arginine and lysine residues of cecropin D were modified by N-bromosuccinimide (NBS), 1, 2-CYCLOHEXANEDIONE (CHD) and maleic little relationship to the antibacterial activity of the peptide against Escherichiacoli D31, but that the arginine and lysine residues were important to the cecropin D resulted in a total loss of its antibacterial activity against E. coli D31. When the arginine and lysine residues were each regenerated from the modified structures the antibacterial acivity of cecropin D was recovered. These results suggest that the antibacterial activity of cecropin D is related to the charge in the molecule. Ouchterlony double immunodiffusion showed that the antigenic determinant of cecropin D is closely connected with the arginine residues in the peptide.
收录类别其他
语种中文
公开日期2010-07-23
源URL[http://159.226.149.42:8088/handle/152453/172]  
专题昆明动物研究所_生殖与发育生物学
作者单位1.中国科学院昆明动物研究所
2.中国科学院上海生物化学研究所
推荐引用方式
GB/T 7714
唐向辉,屈贤铭. 柞蚕抗菌肽D中精氨酸、赖氨酸和色氨酸等氨基酸残基的化学修饰[J]. 动物学研究,1988,9(1):61-68.
APA 唐向辉,&屈贤铭.(1988).柞蚕抗菌肽D中精氨酸、赖氨酸和色氨酸等氨基酸残基的化学修饰.动物学研究,9(1),61-68.
MLA 唐向辉,et al."柞蚕抗菌肽D中精氨酸、赖氨酸和色氨酸等氨基酸残基的化学修饰".动物学研究 9.1(1988):61-68.

入库方式: OAI收割

来源:昆明动物研究所

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