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一种具有纤溶活性的蛋白酶的分离纯化及性质

文献类型:期刊论文

作者郝淑凤; 韩斯琴; 曾青; 吕安国; 吴文芳; 全昌凌
刊名沈阳药科大学学报
出版日期2002
期号6页码:451-454
关键词纤溶活性 纯化 纳豆激酶
中文摘要目的分离纯化BacillussubtilisJin2 1发酵产生的具有纤溶活性的蛋白酶 ,并对其性质进行研究。方法通过硫酸铵分级盐析 ,SerineSepharose 2B和SephacrylS— 2 0 0色谱柱进行分离纯化 ,用SDS PAGE测定纯度 ,SDS PAGE和凝胶层析测定相对分子质量 ,纤维蛋白平板法测定酶活力。结果分离得到了电泳纯的酶 ,该酶的相对分子质量为 2 8kD ,等电点约为 8 6 ,最适 pH为 7 5 ,最适温度为 4 0℃ ,在 4 0℃以下较稳定 ,超过 5 0℃时酶活力开始下降 ;金属离子Mn2 + 对酶有明显的激活作用 ,而Zn2 + 对酶有抑制作用...
源URL[http://210.72.129.5/handle/321005/77412]  
专题沈阳应用生态研究所_沈阳应用生态研究所_期刊论文
推荐引用方式
GB/T 7714
郝淑凤,韩斯琴,曾青,等. 一种具有纤溶活性的蛋白酶的分离纯化及性质[J]. 沈阳药科大学学报,2002(6):451-454.
APA 郝淑凤,韩斯琴,曾青,吕安国,吴文芳,&全昌凌.(2002).一种具有纤溶活性的蛋白酶的分离纯化及性质.沈阳药科大学学报(6),451-454.
MLA 郝淑凤,et al."一种具有纤溶活性的蛋白酶的分离纯化及性质".沈阳药科大学学报 .6(2002):451-454.

入库方式: OAI收割

来源:沈阳应用生态研究所

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