中国科学院机构知识库网格
Chinese Academy of Sciences Institutional Repositories Grid
免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位

文献类型:期刊论文

作者万翠红 ; 梨根 ; 刘志强 ; 刘淑莹
刊名化学学报
出版日期2008
卷号66期号:13页码:1572-1576
关键词β2-微球蛋白 抗原表位 免疫亲和 质谱
ISSN号0567-7351
通讯作者刘淑莹
中文摘要采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,Aminopeptidase M和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分子,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分子氨基酸序列的61~67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.
收录类别SCI
语种中文
公开日期2010-04-14 ; 2011-06-09
源URL[http://ir.ciac.jl.cn/handle/322003/10643]  
专题长春应用化学研究所_长春应用化学研究所知识产出_期刊论文
推荐引用方式
GB/T 7714
万翠红,梨根,刘志强,等. 免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位[J]. 化学学报,2008,66(13):1572-1576.
APA 万翠红,梨根,刘志强,&刘淑莹.(2008).免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位.化学学报,66(13),1572-1576.
MLA 万翠红,et al."免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位".化学学报 66.13(2008):1572-1576.

入库方式: OAI收割

来源:长春应用化学研究所

浏览0
下载0
收藏0
其他版本

除非特别说明,本系统中所有内容都受版权保护,并保留所有权利。