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RubisCO亚基结合蛋白的纯化及其性质、功能的研究

文献类型:学位论文

作者赵若虹
学位类别硕士
答辩日期1990
授予单位中国科学院水生生物研究所
授予地点中国科学院水生生物研究所
导师张宪孔 ; 李立人
学位专业水生生物学
中文摘要用~(35)S-Met标记法研究豌豆完整叶绿体内蛋白的合成,发现新合成的RubisCO大亚基与一高分子量的蛋白结合在一起形成复合物。经ATP处理后,复合物解离,释放出的大亚基参与了RubisCO的装配,这一高分子量的蛋白即为RubisCO亚基结合蛋白,该蛋白在RubisCO装配中起作用。用豌豆叶片提取液做初始材料提纯结合蛋白,经普通PAGE、SDS-PAGE、琼脂糖双扩散鉴定纯度达90%以上。测定纯化的结合蛋白表面疏基数为13 ± 1个,总疏基数为37 ± 1个。远紫外CD光谱分析结合蛋白的α-螺旋度为39%,具有典型的α-螺旋结构的光谱特性。50 ℃加热10分钟,结合蛋白既不解离也不变性,说明该蛋白是一热稳定性蛋白。用ATP处理蛋白浓度较低的叶片提取液,发现ATP能使结合蛋白解离,而ADP无此作用。在蛋白浓度高的情况下,ATP对结合蛋白无解离作用。结合蛋白的抗体与结合蛋白有高度专一的免疫反应,与豌豆RubisCO无免疫反应,与烟草RubisCO大、小亚基也无免疫交叉反应。
语种中文
公开日期2010-11-16
页码40
源URL[http://ir.ihb.ac.cn/handle/342005/12810]  
专题水生生物研究所_中科院水生所知识产出(2009年前)_学位论文
推荐引用方式
GB/T 7714
赵若虹. RubisCO亚基结合蛋白的纯化及其性质、功能的研究[D]. 中国科学院水生生物研究所. 中国科学院水生生物研究所. 1990.

入库方式: OAI收割

来源:水生生物研究所

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