磷酸化调控泛素单体与rad23aubiquilin1中泛素结合域互作的检测
文献类型：期刊论文
| 作者 | 冉梦琳; 覃凌云; 唐淳; 董旭 |
| 刊名 | 波谱学杂志
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| 出版日期 | 2019 |
| 卷号 | 36期号:1页码:15 |
| ISSN号 | 1000-4556 |
| 英文摘要 | 泛素(ubiquitin,Ub)是一种广泛存在、高度保守的信号蛋白质,它能够特异性识别成千上万种靶蛋白,以非共价方式行使不同的功能,其中包含蛋白质降解.Ubiquilin-1(Ubql-1)和Rad23A作为两种蛋白降解的转运因子,都包含有与泛素结合的结构域,被称为泛素结合域(ubiquitin-associated domain, UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修饰的特异性激酶PINK1被发现,磷酸化使泛素在溶液中呈现舒展态与收缩态两种互相转换的构象.本文通过核磁共振(nuclear magnetic resonance, NMR)技术对UBA和磷酸化泛素之间的相互作用进行检测,观测磷酸化对UBA和泛素结合的影响.实验结果表明Rad23A-UBA2与Ubql-1 UBA都特异性的与磷酸化泛素的舒展态相互作用,但是磷酸化未改变泛素与UBA之间的亲和力.值得注意的是与Ubql-1 UBA相互作用时,磷酸化促进了泛素收缩态向舒展态的转换. |
| 语种 | 英语 |
| 源URL | [http://ir.wipm.ac.cn/handle/112942/17809]  |
| 专题 | 中国科学院武汉物理与数学研究所 |
| 作者单位 | 中国科学院武汉物理与数学研究所 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 冉梦琳,覃凌云,唐淳,等. 磷酸化调控泛素单体与rad23aubiquilin1中泛素结合域互作的检测[J]. 波谱学杂志,2019,36(1):15. |
| APA | 冉梦琳,覃凌云,唐淳,&董旭.(2019).磷酸化调控泛素单体与rad23aubiquilin1中泛素结合域互作的检测.波谱学杂志,36(1),15. |
| MLA | 冉梦琳,et al."磷酸化调控泛素单体与rad23aubiquilin1中泛素结合域互作的检测".波谱学杂志 36.1(2019):15. |
入库方式： OAI收割
来源：武汉物理与数学研究所
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