PGAM1的C端构象变化及功能的计算研究
文献类型：会议论文
| 作者 | 刘世恩; 卢俊彦; 蒋华良 ; 周璐; 罗成
|
| 出版日期 | 2016-07-01 |
| 关键词 | PGAM1 C端 构象变化 副本交换 分子动力学 |
| 页码 | 1 |
| 英文摘要 | "Warburg效应"认为有氧糖酵解可能是肿瘤发生的重要因素。人类Phosphoglycerate Mutase 1(PGAM1)是重要的糖代谢酶,在糖酵解/糖异生通路中催化3-phosphoglycerate(3PG)到2-phosphoglycerate(2PG)的转化,2,3-biphosphoglycerate(BPG)作为磷酸的供体和中间物。近来一些研究表明,PGAM1在肿瘤中表达异常增高,抑制PGAM1可以限制肿瘤增长,PGAM1已经成为潜在的肿瘤治疗靶点。本研究使用副本交换分子动力学对PGAM1进行模拟,结果表明C端十分柔性。常规分子动力学模拟进一步证明C端闭合有利于BPG的结合。本研究利用计算的手段详细阐明了C端的柔性,预测利于BPG结合的关键残基,为研究PGAM1在肿瘤发展中的作用提供了线索,同时也为PGAM1及其同源蛋白催化机理、生理功能的研究提供了思路。 |
| 会议录 | 中国化学会第30届学术年会摘要集-第二十五分会：化学信息学与化学计量学
 |
| 文献子类 | Article |
| 语种 | 中文 |
| 源URL | [http://119.78.100.183/handle/2S10ELR8/267031]  |
| 专题 | 药物发现与设计中心 |
| 作者单位 | 中国科学院上海药物研究所,药物发现与设计中心,上海 201203, 中国. |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 刘世恩,卢俊彦,蒋华良,等. PGAM1的C端构象变化及功能的计算研究[C]. 见:. |
入库方式： OAI收割
来源：上海药物研究所
浏览0
下载0
收藏0
其他版本
除非特别说明，本系统中所有内容都受版权保护，并保留所有权利。