人源热休克蛋白90的ATP水解机制及功能调控研究
文献类型：会议论文
| 作者 | 李健; 周欢; 杨敏; 杨利峰; 王思胜; 许叶春 ; 何建华
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| 出版日期 | 2012-08-20 |
| 关键词 | ATP 晶体结构 结晶构造 固体结构 功能调控 热休克蛋白 |
| 页码 | 1 |
| 英文摘要 | 热休克蛋白90(Hsp90)是细胞中重要而丰富的蛋白质,在真核细胞中表达量可达总蛋白质含量的1%,当细胞受到外界压力刺激时,其表达水平会进一步提高。Hsp90主要负责帮助多种客户蛋白正确折叠,100多种客户蛋白的成熟及稳定需要Hsp90发挥作用,其客户蛋白多与细胞生长及扩增相关。在细胞质中,人源Hsp90主要包括两个异构体:Hsp90α和Hsp90β,它们分别由不同的基因编码,具有高度的序列同源性。两个异构体具有不同的功 |
| 会议录 | 中国晶体学会第五届全国会员代表大会暨学术大会（大分子分会场）论文摘要集
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| 文献子类 | Article |
| 语种 | 中文 |
| 源URL | [http://119.78.100.183/handle/2S10ELR8/267212]  |
| 专题 | 药物发现与设计中心 |
| 作者单位 | 中国科学院上海药物研究所,药物发现与设计中心,上海 201203, 中国. |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 李健,周欢,杨敏,等. 人源热休克蛋白90的ATP水解机制及功能调控研究[C]. 见:. |
入库方式： OAI收割
来源：上海药物研究所
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