用NMR等谱学技术研究靶蛋白Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程
文献类型：会议论文
| 作者 | 施燕红 ; 黄剑英; 林东海
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| 出版日期 | 2004-08-01 |
| 关键词 | NMR 去折叠 CyPA Cyclophilin A 结构稳定性 |
| 页码 | 2 |
| 英文摘要 | 亲环素(Cyclophilin,CyP)是一个在进化上高度保守、功能相关的蛋白质家族, 对 CyP 参与信号传导、介导免疫抑制等方面的研究一直是生物科学的热点。而亲环素 A(CyPA,分子量为18 kD)是这个家族中最重要的成员之一,具有肽基脯氨酸顺/反异构酶活性,能催化蛋白质的折叠、装配及转运,调节细胞信号传导过程,介导环孢素(Cyclosporin)A 的免疫抑制作用。CyPA 也是一种重要的药物靶蛋白,可以结合多种具有不同药效的化合物配体。 |
| 会议录 | 第十三届全国波谱学学术会议论文摘要集
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| 文献子类 | Article |
| 语种 | 中文 |
| 资助项目 | 上海市重点基础研究基金[03JC14081] |
| 源URL | [http://119.78.100.183/handle/2S10ELR8/267620]  |
| 专题 | 分析化学研究室 |
| 作者单位 | 中国科学院上海药物研究所,分析化学研究室,上海 201203, 中国. |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 施燕红,黄剑英,林东海. 用NMR等谱学技术研究靶蛋白Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程[C]. 见:. |
入库方式： OAI收割
来源：上海药物研究所
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