用NMR等技术研究Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程
文献类型:会议论文
作者 | 施燕红![]() |
出版日期 | 2004-05-01 |
关键词 | 结构稳定性 去折叠 CyPA Cyclophilin A NMR |
页码 | 1 |
英文摘要 | 亲环素A(CyPA,分子量为18 kD)是一种重要的药物靶蛋白,可以结合多种具有不同药效的化合物配体。CyPA的结构稳定性与其生物功能及与配体的相互作用密切相关。我们结合多种谱学技术(NMR,CD,荧光等),对CyPA的结构稳定性以及肽链的去折叠和重折叠过程进行了研究。图1为应用CD研究尿素诱导CyPA的去折叠曲线,图2为酰胺质子化学位移的温度梯度曲线。我们还测量了CyPA的酰胺质子交换速率,计算酰胺质子的保护因子。综合这些实验结果,我们得到了一些关于CyPA结构稳定性的有用信息。 |
会议录 | 第七届全国酶学学术讨论会论文摘要集
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文献子类 | Article |
语种 | 中文 |
源URL | [http://119.78.100.183/handle/2S10ELR8/267638] ![]() |
专题 | 分析化学研究室 |
作者单位 | 中国科学院上海药物研究所,分析化学研究室,上海 201203, 中国. |
推荐引用方式 GB/T 7714 | 施燕红,黄剑英,林东海. 用NMR等技术研究Cyclophilin A的结构稳定性及去折叠过程[C]. 见:. |
入库方式: OAI收割
来源:上海药物研究所
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