鳗弧菌(Vibrio anguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化及其性质
文献类型:CNKI期刊论文
作者 | 魏玉西,汪靖超,程殿林,徐永立 |
发表日期 | 2002-08-28 |
出处 | 应用与环境生物学报
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关键词 | 鳗弧菌(Vibrioanguillarum) 胞外产物 蛋白酶 |
英文摘要 | 对鳗弧菌 (Vibrioanguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化方法及其性质进行了研究 .其中 ,蛋白酶的纯化步骤包括 :(1)硫酸铵沉淀 ;(2 )SephadexG 10 0凝胶过滤 ;(3)DEAE Sepharose色谱分离 ;(4)DEAE Cellulose (DE 32 )色谱分离 .经上述纯化步骤得到两种蛋白酶 ,经SDS PAGE分析 ,Mr分别为 37.4× 10 3 和 33.1× 10 3 .以偶氮酪蛋白 (azocasein)作底物测其水解酶活性 ,结果表明二者差别显著 ,前者明显高于后者 .而且 ,Mr37.4× 10 3 的蛋白酶在pH 7~ 10范围内均显示较高活性 ,在 4 0~ 6 0℃范围内稳定性好 .结果表明该蛋白酶是一种金属蛋白酶 .关于该蛋白酶对牙鲆(Paralichtysolivaceus)的毒性作用尚在研究之中 .图 6表 3参 17 |
文献子类 | CNKI期刊论文 |
期 | 04页:81-85 |
语种 | 中文; |
分类号 | S941.4 |
ISSN号 | 1006-687X |
源URL | [http://ir.qdio.ac.cn/handle/337002/197024] ![]() |
专题 | 中国科学院海洋研究所 |
作者单位 | 1.青岛大学生物系 2.中国科学院海洋研究所青岛266071 3.青岛266071 |
推荐引用方式 GB/T 7714 | 魏玉西,汪靖超,程殿林,徐永立. 鳗弧菌(Vibrio anguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化及其性质. 2002. |
入库方式: OAI收割
来源:海洋研究所
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