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鳗弧菌(Vibrio anguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化及其性质

文献类型:CNKI期刊论文

作者魏玉西,汪靖超,程殿林,徐永立
发表日期2002-08-28
出处应用与环境生物学报
关键词鳗弧菌(Vibrioanguillarum) 胞外产物 蛋白酶
英文摘要对鳗弧菌 (Vibrioanguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化方法及其性质进行了研究 .其中 ,蛋白酶的纯化步骤包括 :(1)硫酸铵沉淀 ;(2 )SephadexG 10 0凝胶过滤 ;(3)DEAE Sepharose色谱分离 ;(4)DEAE Cellulose (DE 32 )色谱分离 .经上述纯化步骤得到两种蛋白酶 ,经SDS PAGE分析 ,Mr分别为 37.4× 10 3 和 33.1× 10 3 .以偶氮酪蛋白 (azocasein)作底物测其水解酶活性 ,结果表明二者差别显著 ,前者明显高于后者 .而且 ,Mr37.4× 10 3 的蛋白酶在pH 7~ 10范围内均显示较高活性 ,在 4 0~ 6 0℃范围内稳定性好 .结果表明该蛋白酶是一种金属蛋白酶 .关于该蛋白酶对牙鲆(Paralichtysolivaceus)的毒性作用尚在研究之中 .图 6表 3参 17
文献子类CNKI期刊论文
04页:81-85
语种中文;
分类号S941.4
ISSN号1006-687X
源URL[http://ir.qdio.ac.cn/handle/337002/197024]  
专题中国科学院海洋研究所
作者单位1.青岛大学生物系
2.中国科学院海洋研究所青岛266071
3.青岛266071
推荐引用方式
GB/T 7714
魏玉西,汪靖超,程殿林,徐永立. 鳗弧菌(Vibrio anguillarum)胞外产物中蛋白酶的纯化及其性质. 2002.

入库方式: OAI收割

来源:海洋研究所

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