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绿僵菌几丁质酶的分离纯化及性质

文献类型:期刊论文

作者陈洪章; 陈洪章; 陈洪章
刊名化工学报
出版日期2005
期号04页码:678-682
关键词金龟子绿僵菌 几丁质酶 分离纯化 酶学性质
中文摘要从自然罹病死亡的金龟子体内分离到一株金龟子绿僵菌(Metarhizium anisopliae), 它在几丁质的诱导下能产生较高活性的几丁质酶. 发酵液经硫酸铵盐析、DEAE纤维素柱层析、Phenyl SepharoseTM 6 Fast Flow疏水柱层析等方法, 得到电泳纯的几丁质酶. 用SDS PAGE测得该酶相对分子质量为61 5 kD, 而经质谱分析为57 14 kD. 最适反应温度为55 ℃, 最适反应pH值为6 0, 酶的等电点pI为4 02, 其N末端序列为VIGPAA PL, 用硫酸酚法测得其含糖量为56 .2%. 水解几丁质的Km 为14. 5μmol·L-1. 该酶在45 ℃, pH值3 0~ 5较为稳定. Zn2+、Ca2+、Ba2+和Mn2+离子对几丁质酶活性有明显的促进作用, 而Hg2+、Co2+ 和Fe2+ 离子完全抑制几丁质酶的活性. 此酶还可被EDTA所抑制, 表明金属离子为其活性所必需. PMSF试剂对几丁质酶的活力影响比较大, 丝氨酸可能是酶活力的必需基团.
公开日期2013-10-30
版本出版稿
源URL[http://ir.ipe.ac.cn/handle/122111/4613]  
专题过程工程研究所_研究所(批量导入)
推荐引用方式
GB/T 7714
陈洪章,陈洪章,陈洪章. 绿僵菌几丁质酶的分离纯化及性质[J]. 化工学报,2005(04):678-682.
APA 陈洪章,陈洪章,&陈洪章.(2005).绿僵菌几丁质酶的分离纯化及性质.化工学报(04),678-682.
MLA 陈洪章,et al."绿僵菌几丁质酶的分离纯化及性质".化工学报 .04(2005):678-682.

入库方式: OAI收割

来源:过程工程研究所

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