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分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力

文献类型:期刊论文

作者詹冬玲 ; 高楠 ; 韩葳葳 ; 冯雁
刊名高等学校化学学报
出版日期2013
卷号34期号:3页码:628-633
关键词嗜热蛋白酶PhpI 分子对接 动力学模拟 定点突变
ISSN号0251-0790
通讯作者韩葳葳 ; 冯雁
中文摘要通过分子对接和动力学模拟对嗜热蛋白酶的分子进行改造,确定蛋白酶PH1704(PhpI)定点突变残基,并通过分子生物学实验进行验证.突变体K43C的蛋白酶活力提高了5.8倍.分子动力学模拟结果表明,经过8 ns的动力学模拟后,K43C突变体二级结构由野生型的S2片层(F11-E12-D13)变成环状结构.E12和K43均是活性位点的重要残基,这种变化将导致活性位点的柔性增强,有利于催化反应的发生.
收录类别CSCD收录国内期刊论文
语种中文
公开日期2014-01-17
源URL[http://ir.ciac.jl.cn/handle/322003/49309]  
专题长春应用化学研究所_长春应用化学研究所知识产出_期刊论文
推荐引用方式
GB/T 7714
詹冬玲,高楠,韩葳葳,等. 分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力[J]. 高等学校化学学报,2013,34(3):628-633.
APA 詹冬玲,高楠,韩葳葳,&冯雁.(2013).分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力.高等学校化学学报,34(3),628-633.
MLA 詹冬玲,et al."分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力".高等学校化学学报 34.3(2013):628-633.

入库方式: OAI收割

来源:长春应用化学研究所

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