分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力
文献类型:期刊论文
作者 | 詹冬玲 ; 高楠 ; 韩葳葳 ; 冯雁 |
刊名 | 高等学校化学学报
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出版日期 | 2013 |
卷号 | 34期号:3页码:628-633 |
关键词 | 嗜热蛋白酶PhpI 分子对接 动力学模拟 定点突变 |
ISSN号 | 0251-0790 |
通讯作者 | 韩葳葳 ; 冯雁 |
中文摘要 | 通过分子对接和动力学模拟对嗜热蛋白酶的分子进行改造,确定蛋白酶PH1704(PhpI)定点突变残基,并通过分子生物学实验进行验证.突变体K43C的蛋白酶活力提高了5.8倍.分子动力学模拟结果表明,经过8 ns的动力学模拟后,K43C突变体二级结构由野生型的S2片层(F11-E12-D13)变成环状结构.E12和K43均是活性位点的重要残基,这种变化将导致活性位点的柔性增强,有利于催化反应的发生. |
收录类别 | CSCD收录国内期刊论文 |
语种 | 中文 |
公开日期 | 2014-01-17 |
源URL | [http://ir.ciac.jl.cn/handle/322003/49309] ![]() |
专题 | 长春应用化学研究所_长春应用化学研究所知识产出_期刊论文 |
推荐引用方式 GB/T 7714 | 詹冬玲,高楠,韩葳葳,等. 分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力[J]. 高等学校化学学报,2013,34(3):628-633. |
APA | 詹冬玲,高楠,韩葳葳,&冯雁.(2013).分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力.高等学校化学学报,34(3),628-633. |
MLA | 詹冬玲,et al."分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力".高等学校化学学报 34.3(2013):628-633. |
入库方式: OAI收割
来源:长春应用化学研究所
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