β2整合素I domain构象稳定性差异的微观结构基础
文献类型：会议论文
| 作者 | 张潇 ; 毛德斌; 吕守芹; 李宁; 章燕; 龙勉
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| 出版日期 | 2013-10-28 |
| 会议名称 | 第一届国际暨第十三次中国生物物理学术大会 |
| 会议日期 | 2013-10-28 |
| 会议地点 | 中国江西南昌 |
| 关键词 | 异二聚体 整合素 相应配体 I domain 生理病理 性差异 细胞表面受体 微观结构 α亚基 多肽链 |
| 中文摘要 | 整合素是一类重要的细胞表面受体蛋白,由α与β两条多肽链组成的异二聚体。其中表达于白细胞表面的β2整合素通过其α亚基头部I domain与相应配体结合,在炎症反应等生理病理过程中发挥关键作用。作为与配体识别的部位,I domain结构和功能的研究十分重要。已有研究发现,LFA-1(αLβ2)I domain的构象较为活跃,从低亲和态(LA)可自发向中间亲和态(IA)变构,主要表现为其α7螺旋向下拉动,而Mac-1(αMβ2)、αXβ2的I domain的构 |
| 会议录 | 第一届国际暨第十三次中国生物物理学术大会摘要集——S15细胞-分子的力学-生物学-化学耦合
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| 语种 | 中文 |
| 源URL | [http://dspace.imech.ac.cn/handle/311007/49953]  |
| 专题 | 力学研究所_国家微重力实验室 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 张潇,毛德斌,吕守芹,等. β2整合素I domain构象稳定性差异的微观结构基础[C]. 见:第一届国际暨第十三次中国生物物理学术大会. 中国江西南昌. 2013-10-28. |
入库方式： OAI收割
来源：力学研究所
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