嗜热蛋白酶PH1704别构中心量子化学计算与突变体动力学
文献类型：期刊论文
| 作者 | 詹冬玲 ; 高楠 ; 韩葳葳 ; 冯雁 |
| 刊名 | 高等学校化学学报
 |
| 出版日期 | 2014 |
| 卷号 | 35期号:1页码:146-153 |
| 关键词 | 嗜热蛋白酶 量子化学计算 别构中心 定点突变 |
| 中文摘要 | 通过量子化学计算,确定嗜热菌Pyrococcus horikoshii OT3的PH1704蛋白酶别构位点的关键残基为Arg113,Tyr120和Asn129.其中,Arg113及Asn129与别构抑制剂结合,参与别构调控.Tyr120残基位于亚基交界面附近,并与亲核残基Cys100之间以氢键相连,可通过影响亚基聚合来影响酶的亲核催化.DJ-1超家族的4种构建蛋白的结构显示,120位点位于亚基交界面处,影响亚基的聚合,进而影响蛋白酶的活力,并间接参与别构调控.分子生物学实验显示,突变体R113T/Y120P/N129D的k cat/k m(L·μmol-1·min-1)值是野生型k cat/k m值的6倍,h系数由野生型的0.86转变为1.3,负协同效应消失.113和129位点处阴离子别构剂脱离,从而破坏113,120和129位点间的封闭环结构,使AC交界面α7螺旋(124~129,524~529)间聚合度增强;120位点残基由Tyr转变为Pro,与Cys100间氢键断裂,亲核进攻的阻力减小,从而使酶活力提高,别构负调控消失. 更多还原 |
| 收录类别 | CSCD |
| 语种 | 中文 |
| CSCD记录号 | CSCD:5052734 |
| 源URL | [http://ir.ciac.jl.cn/handle/322003/60145]  |
| 专题 | 长春应用化学研究所_长春应用化学研究所知识产出_期刊论文 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 詹冬玲,高楠,韩葳葳,等. 嗜热蛋白酶PH1704别构中心量子化学计算与突变体动力学[J]. 高等学校化学学报,2014,35(1):146-153. |
| APA | 詹冬玲,高楠,韩葳葳,&冯雁.(2014).嗜热蛋白酶PH1704别构中心量子化学计算与突变体动力学.高等学校化学学报,35(1),146-153. |
| MLA | 詹冬玲,et al."嗜热蛋白酶PH1704别构中心量子化学计算与突变体动力学".高等学校化学学报 35.1(2014):146-153. |
入库方式： OAI收割
来源：长春应用化学研究所
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